|
Оглавление
Введение
Интерес к комплексным соединениям (КС), содержащим в качестве лигандов природные alfa-аминокислоты (АК), а также их производные, не ослабевает на протяжении нескольких десятков лет и, начиная с работ Стекера и Видемана, впервые идентифицировавших координационные соединения аминокислот в середине XIX в., в научной литературе имеется большое количество исследований, посвященных разнообразным по формам и составу комплексам. Само строение alfa-аминокислот обуславливает возможность образования различных форм комплексных соединений с ионами металлов. Так, только карбоксильная группа может давать девять форм связывания молекулы АК с ионом металла, наличие аминогруппы дает возможность образовать хелатные комплексы, а при наличии дополнительных донорных групп (ДДГ) в боковой цепи количество форм возрастает. Условно можно разделить АК на: 1) не имеющие ДДГ в боковой цепи (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин); 2) имеющие ДДГ с кислотным характером (тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты); 3) имеющие ДДГ с основным характером (лизин, аргинин, орнитин, гистидин). Отдельно можно выделить серин и треонин, имеющие спиртовую ДДГ, практически не взаимодействующую с водой, но влияющую на характер комплексообразования, фенилаланин, способный координировать ионы металлов за счет фенильного кольца, а также цистеин и метионин, имеющие ДДГ, содержащую атом серы. Участие какой-либо донорной группы в связывании металла зависит от двух факторов, а именно: насколько успешно эта группа конкурирует с другими соседними группами и насколько успешно ионы металла конкурируют с протонами за потенциально донорные атомы. Для того чтобы определить, какие группы АК участвуют в комплексообразовании с ионом металла-комплексообразователя, желательно иметь данные рентгеноструктурного анализа (РСА). Однако это не всегда возможно из-за предрасположенности аминокислотных комплексов к "стеклованию" за счет образования полимерных (цепочных, спиральных и одновременно разных) структур. Поэтому о структуре комплексов АК с ионами металлов в растворе и "стекле" судят по результатам иных физико-химических методов: ЭПР (электронный парамагнитный резонанс), электронная и колебательная спектроскопия, круговой дихроизм и т. д. Для определения состава равновесной системы "металл - лиганд" в настоящее время также используются различные физические и физико-химические методы и методы математической обработки данных. При этом во многих публикациях, посвященных определению констант образования и типов координации аминокислот, не приводятся данные об условиях, в которых определялись константы образования, и о равновесных формах, для которых эти константы рассчитывались. Поэтому определенные в различных работах константы комплексообразования для одной и той же системы отличаются на несколько порядков, что, очевидно, вызвано участием в комплексообразовании различных форм аминокислоты. Использование компьютерных методик обработки данных исследований, позволяющих точно установить структуру комплекса, являющегося одним из компонентов равновесной системы, стало применяться сравнительно недавно, и накопленный экспериментальный материал не подвергался критическому анализу. В монографии приводятся результаты критического рассмотрения данных о составе и строении комплексных соединений природных аминокислот с ионами металлов, представленных в научной литературе за последние годы. Основной акцент в обзоре делается на определении структурных особенностей комплексов, зависимости их состава и строения от способа и условий комплексообразования. Также приводятся разработанные авторами методики исследования комплексных соединений спектральными методами и их применение к изучению взаимодействия переходных элементов с природными аминокислотами. Особое внимание уделено применению квантовомеханического метода спиновой матрицы плотности для описания формы линий спектров ядерного магнитного резонанса (ЯМР) и ЭПР для сложных спиновых систем, который достаточно давно используется авторами при обработке экспериментальных данных (первая публикация в 1980 г.). Также в монографии представлено описание оригинальной методики расчета частот и форм нормальных колебаний и ее применение к изучению строения комплексов аминокислот. Мы надеемся, что книга окажется полезной для химиков, физиков и биологов, работающих в области изучения строения вещества, химической кинетики, термодинамики, спектроскопии. Мы надеемся также, что КС аминокислот, участвующие в формировании конфигурации белковой цепи, будут весьма полезны в разработке нанотехнологий. Об авторах
 Волынкин Виталий Анатольевич Кандидат химических наук, доцент. Окончил Кубанский государственный университет (1995). В 1999 году защитил диссертацию по специальности «Неорганическая химия». В настоящее время — доцент Кубанского государственного университета. Основной областью научных интересов является спектроскопия ядерного магнитного резонанса, координационная химия и химия биологически активных соединений.
 Панюшкин Виктор Терентьевич Доктор химических наук, профессор, заслуженный деятель науки РФ. Образование получил в Ростовском государственном университете (Ростов-на-Дону). С 1969 года работает в Кубанском государственном университете (Краснодар), профессор. Область научных интересов: координационная химия, химическая физика, биохимия, физические методы исследования.
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||