URSS.ru - Издательская группа URSS. Научная и учебная литература
Об издательстве Интернет-магазин Контакты Оптовикам и библиотекам Вакансии Пишите нам
КНИГИ НА РУССКОМ ЯЗЫКЕ


 
Вернуться в: Каталог  
Обложка Болотин С.Н., Буков Н.Н., Волынкин В.А., Панюшкин В.Т. Координационная химия природных аминокислот
Id: 221168
 

Координационная химия природных аминокислот

URSS. 2017. 240 с. Твердый переплет.
Книги с пометкой "В печати" можно добавлять к заказу. Их стоимость и доставка не учитываются в общей стоимости заказа. Когда они поступят в продажу, мы обязательно уведомим Вас.

 Аннотация

В настоящей книге приводятся результаты критического рассмотрения данных о составе и строении комплексных соединений природных аминокислот с ионами металлов, представленных в научной литературе за последние годы. Основной акцент в обзоре делается на определении структурных особенностей комплексов, зависимости их состава и строения от способа и условий комплексообразования. Также приводятся разработанные авторами методики исследования комплексных соединений спектральными методами и их применение к изучению взаимодействия переходных элементов с природными аминокислотами.

Книга будет полезна химикам, физикам и биологам, работающим в области изучения строения вещества, химической кинетики, термодинамики, спектроскопии, а также научным работникам и инженерам, ведущим исследования в области нанотехнологий, студентам и аспирантам соответствующих специальностей.


 Оглавление

Введение
Глава 1. Кислотно-основное, таутомерное и конформационное равновесия в растворах аминокислот
 1.1. Кислотно-основное равновесие
 1.2. Таутомерное равновесие в растворе гистидина
 1.3. Влияние внутримолекулярной водородной связи на равновесия в растворе
Глава 2. Зависимость свойств комплексов от строения аминокислоты
 2.1. Аминокислоты без дополнительных донорных групп
 2.2. Цистеин, метионин
 2.3. Гистидин
 2.4. Триптофан
 2.5. Серин, треонин
 2.6. Глутаминовая, аспарагиновая кислоты
 2.7. Лизин, аргинин, орнитин
 2.8. Фенилаланин, тирозин
Глава 3. Исследование комплексных соединений меди (II) с аминокислотами методом электронного парамагнитного резонанса
 3.1. Методика обработки спектров электронного парамагнитного резонанса растворов, содержащих комплексные соединения
 3.2. Определение кинетических, термодинамических и структурных параметров комплексов меди (II) с аминокислотами
 3.3. Зависимость строения и свойств комплексов меди (II) с гистидином от pH
 3.4. Исследование взаимодействия меди (II) с DL-серином и L(DL)-треонином
 3.5. Комплексообразование в системе "медь (II) -- L-гистидин -- D-орнитин" в растворе
Глава 4. Исследование комплексных соединений РЗЭ c аминокислотами методом ЯМР
 4.1. Методы исследования структуры и динамики парамагнитных комплексных соединений
 4.2. Исследование процессов комплексообразования аминокислот с дополнительными донорными группами с ионами РЗЭ в растворе
Глава 5. Исследование строения комплексных соединений методом колебательной спектроскопии
 5.1. Расчет частот и форм нормальных колебаний в комплексных соединениях
 5.2. Строение биглицината неодима по данным инфракрасной спектроскопии поглощения, спектроскопии комбинационного рассеяния и рентгеноструктурного анализа
 5.3. Строение соединений РЗЭ с валином и аспарагиновой кислотой
Заключение
Литература

 Введение

Интерес к комплексным соединениям (КС), содержащим в качестве лигандов природные alfa-аминокислоты (АК), а также их производные, не ослабевает на протяжении нескольких десятков лет и, начиная с работ Стекера и Видемана, впервые идентифицировавших координационные соединения аминокислот в середине XIX в., в научной литературе имеется большое количество исследований, посвященных разнообразным по формам и составу комплексам. Само строение alfa-аминокислот обуславливает возможность образования различных форм комплексных соединений с ионами металлов. Так, только карбоксильная группа может давать девять форм связывания молекулы АК с ионом металла, наличие аминогруппы дает возможность образовать хелатные комплексы, а при наличии дополнительных донорных групп (ДДГ) в боковой цепи количество форм возрастает.

Условно можно разделить АК на:

1) не имеющие ДДГ в боковой цепи (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин);

2) имеющие ДДГ с кислотным характером (тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

3) имеющие ДДГ с основным характером (лизин, аргинин, орнитин, гистидин).

Отдельно можно выделить серин и треонин, имеющие спиртовую ДДГ, практически не взаимодействующую с водой, но влияющую на характер комплексообразования, фенилаланин, способный координировать ионы металлов за счет фенильного кольца, а также цистеин и метионин, имеющие ДДГ, содержащую атом серы.

Участие какой-либо донорной группы в связывании металла зависит от двух факторов, а именно: насколько успешно эта группа конкурирует с другими соседними группами и насколько успешно ионы металла конкурируют с протонами за потенциально донорные атомы.

Для того чтобы определить, какие группы АК участвуют в комплексообразовании с ионом металла-комплексообразователя, желательно иметь данные рентгеноструктурного анализа (РСА). Однако это не всегда возможно из-за предрасположенности аминокислотных комплексов к "стеклованию" за счет образования полимерных (цепочных, спиральных и одновременно разных) структур. Поэтому о структуре комплексов АК с ионами металлов в растворе и "стекле" судят по результатам иных физико-химических методов: ЭПР (электронный парамагнитный резонанс), электронная и колебательная спектроскопия, круговой дихроизм и т. д. Для определения состава равновесной системы "металл - лиганд" в настоящее время также используются различные физические и физико-химические методы и методы математической обработки данных.

При этом во многих публикациях, посвященных определению констант образования и типов координации аминокислот, не приводятся данные об условиях, в которых определялись константы образования, и о равновесных формах, для которых эти константы рассчитывались. Поэтому определенные в различных работах константы комплексообразования для одной и той же системы отличаются на несколько порядков, что, очевидно, вызвано участием в комплексообразовании различных форм аминокислоты. Использование компьютерных методик обработки данных исследований, позволяющих точно установить структуру комплекса, являющегося одним из компонентов равновесной системы, стало применяться сравнительно недавно, и накопленный экспериментальный материал не подвергался критическому анализу.

В монографии приводятся результаты критического рассмотрения данных о составе и строении комплексных соединений природных аминокислот с ионами металлов, представленных в научной литературе за последние годы. Основной акцент в обзоре делается на определении структурных особенностей комплексов, зависимости их состава и строения от способа и условий комплексообразования. Также приводятся разработанные авторами методики исследования комплексных соединений спектральными методами и их применение к изучению взаимодействия переходных элементов с природными аминокислотами. Особое внимание уделено применению квантовомеханического метода спиновой матрицы плотности для описания формы линий спектров ядерного магнитного резонанса (ЯМР) и ЭПР для сложных спиновых систем, который достаточно давно используется авторами при обработке экспериментальных данных (первая публикация в 1980 г.). Также в монографии представлено описание оригинальной методики расчета частот и форм нормальных колебаний и ее применение к изучению строения комплексов аминокислот.

Мы надеемся, что книга окажется полезной для химиков, физиков и биологов, работающих в области изучения строения вещества, химической кинетики, термодинамики, спектроскопии. Мы надеемся также, что КС аминокислот, участвующие в формировании конфигурации белковой цепи, будут весьма полезны в разработке нанотехнологий.


 Об авторах

Волынкин Виталий Анатольевич
Кандидат химических наук, доцент. Окончил Кубанский государственный университет (1995). В 1999 году защитил диссертацию по специальности «Неорганическая химия». В настоящее время — доцент Кубанского государственного университета. Основной областью научных интересов является спектроскопия ядерного магнитного резонанса, координационная химия и химия биологически активных соединений.
Панюшкин Виктор Терентьевич
Доктор химических наук, профессор, заслуженный деятель науки РФ. Образование получил в Ростовском государственном университете (Ростов-на-Дону). С 1969 года работает в Кубанском государственном университете (Краснодар), профессор. Область научных интересов: координационная химия, химическая физика, биохимия, физические методы исследования.
 
© URSS 2016.

Информация о Продавце